Adalah diketahui bahawa pereputan fosforikolik memainkan peranan utama dalam menggerakkan polisakarida.
Rajah. 10.1. Pengawalan hormon terhadap pembekuan glukosa fosforikulat dari glikogen.
Fosforilasi menukar polysaccharides (khususnya, glikogen) dari bentuk penyimpanan ke bentuk aktif metabolik; dengan kehadiran phospho-rilylase, glikogen disintegrates untuk membentuk glukosa fosfat (glukosa-1-fosfat) tanpa terlebih dahulu memecahnya menjadi serpihan yang lebih besar daripada molekul polisakarida. Secara umum, tindak balas ini boleh diwakili seperti berikut:
di mana (C6H10Oh5)n bermaksud rantai polisakarida glikogen, dan (C6H10Oh5)n-1,- rantai yang sama, tetapi dipendekkan oleh satu residu glukosa.
Dalam rajah. 10.1 menggambarkan proses pecahan glikogen ke glukosa-1-fosfat dan penyertaan cAMP dalam proses ini. Enzim fosforilasi wujud dalam dua bentuk, salah satunya (phosphorylase a) aktif, sementara yang lain (phosphorylase b) biasanya tidak aktif. Kedua-dua bentuk boleh berpecah kepada subunit. Phosphorylase b terdiri daripada dua subunit, dan fosforilasi a - daripada empat. Penukaran phosphoryrylase b kepada fosforilasi a dilakukan oleh fosforilasi protein:
2 Phosphorylase b + 4 ATP -> Phosphorylase a + 4 ADP.
Reaksi ini dipangkin oleh enzim yang dipanggil kinase fosforilase b. Telah ditubuhkan bahawa kinase ini boleh wujud dalam bentuk aktif dan tidak aktif. Kinase fosforilasi tidak berubah menjadi protein aktif di bawah pengaruh kinase protein enzim (phosphorylase kinase kinase), dan bukan hanya protein kinase, tetapi kinase protein bergantung kepada cAMP.
Bentuk aktif yang terakhir dibentuk dengan penyertaan cAMP, yang kemudian terbentuk dari ATP di bawah tindakan enzim adenylate cyclase, yang dirangsang, khususnya, oleh adrenalin dan glukagon. Peningkatan kandungan adrenalin dalam darah mengarah pada rantai kompleks tindak balas ini untuk penukaran fosforilasi b ke fosforilasi a dan seterusnya, untuk melepaskan glukosa dalam bentuk glukosa 1-fosfat daripada rizab polisakarida glikogen. Penukaran fosforilasi sebaliknya ke fosforilasi b dipangkin oleh enzim fosfatase (reaksi ini boleh dikatakan tidak dapat dipulihkan).
Glukosa-1-fosfat terbentuk hasil daripada penguraian fosforikulat glikogen ditukarkan oleh glukosa-6-fosfat di bawah tindakan phosphoglucomutase. Untuk melaksanakan tindak balas ini, satu bentuk phosphoglucomutase yang fosforilasi diperlukan, i.e. bentuk aktifnya, yang terbentuk, seperti yang dinyatakan, di hadapan glukosa-1,6-bisfosfat.
Pembentukan glukosa bebas daripada glukosa-6-fosfat dalam hati berlaku di bawah pengaruh glukosa-6-fosfatase. Enzim ini mempercepat belahan fosfat hidrolitik:
Anak panah lemak menandakan jalan pembusukan, nipis - jalan sintesis. Angka-angka menunjukkan enzim: 1 - phosphorylase; 2 - fos-glyukomutase; 3 - glukosa-6-phosphatase; 4 - hexokinase (glucokinase); 5 - uridyltransferase gluco-zo-1-phosphate; 6 - glyco-synthase.
Perhatikan bahawa glukosa fosforilasi, berbanding dengan glukosa yang tidak dinilai, tidak boleh mudah meresap keluar dari sel. Hati mengandungi enzim hidrolisis glukosa-6-phosphatase, yang memberikan keupayaan untuk melepaskan glukosa dengan cepat dari organ ini. Dalam tisu otot, glukosa-6-fosfatase tidak praktikal.
Dalam rajah. 10.2 mencerminkan idea mengenai cara pecahan dan sintesis glikogen dalam hati.
Ia boleh dipertimbangkan bahawa mengekalkan kepatuhan kepekatan glukosa dalam darah adalah hasil aliran serentak dua proses: kemasukan glukosa ke dalam darah dari hati dan penggunaannya dari darah dengan tisu, di mana ia digunakan terutamanya sebagai bahan energik.
Dalam tisu (termasuk hati), pecahan glukosa berlaku dalam dua cara utama: anaerobik (tanpa oksigen) dan aerobik, untuk pelaksanaan oksigen yang diperlukan.
Glikogenolisis (kerosakan glikogen)
Glikogenolisis boleh dijalankan sama ada oleh hidrolisis (di bawah tindakan enzim amilase) atau oleh fosforolisis.
Phosphorolysis adalah laluan utama pecahan glikogen, ia dipangkin oleh fosforilasi enzim glikogen, yang termasuk dalam kelas pemindahan. Fosforilasi menukar polysaccharides dari bentuk penyimpanan kepada metabolik yang aktif. Fosforilasi glikogen membuang residu glukosa dari rantai polyglycoside glikogen dan memindahkan mereka ke dalam molekul asid fosforik untuk membentuk glukosa-1-fosfat:
Glukosa 1-fosfat dengan cepat isomerized, bertukar menjadi glukosa-6-fosfat di bawah tindakan fosfoglucomutase:
Pada peringkat ini, pecahan glikogen dalam tisu otot.
Di dalam hati, glukosa-6-fosfat membentuk glukosa bebas di bawah pengaruh glukosa-6-fosfatase. Enzim ini mempercepat belahan fosfat hidrolitik:
Glukosa fosforilasi, tidak seperti bebas, tidak boleh mudah meresap dari sel-sel. Oleh itu, fungsi glikogen otot adalah bahawa ia adalah sumber glukosa yang mudah diakses untuk otot itu sendiri. Hati mengandungi enzim hidrolisis glukosa-6-fosfatase, yang memberikan kemungkinan pelepasan glukosa dari organ ini ke dalam darah dan digunakan oleh tisu lain (termasuk otot). Glikogen hati digunakan untuk mengekalkan kepatuhan relatif kepekatan glukosa dalam darah.
Sintesis dan pembubaran glikogen.
Glycogen adalah polisakarida rizab utama dalam sel haiwan dan manusia, kerana ia tidak larut dalam air dan tidak menjejaskan tekanan osmotik dalam sel, oleh itu, glikogen didepositkan dalam sel, dan bukan glukosa bebas.
Struktur bercabang glikogen mencipta sejumlah besar monomer terminal. Ini menyumbang kepada kerja-kerja enzim yang melekat atau melampirkan monomer semasa penguraian atau sintesis glikogen, kerana enzim-enzim ini serentak dapat berfungsi pada beberapa cabang molekul glikogen.
Glikogen didepositkan terutamanya dalam hati dan otot rangka. Glikogen disimpan dalam sitosol sel dalam bentuk granul. Beberapa enzim yang terlibat dalam metabolisme glikogen juga dikaitkan dengan granul, yang memudahkan interaksi mereka dengan substrat. Sintesis dan penguraian glikogen berlaku di laluan metabolik yang berlainan (Rajah 4).
Glycogen disintesis semasa tempoh pencernaan (1-2 jam selepas pengambilan makanan karbohidrat). Sintesis glikogen memerlukan tenaga. Apabila anda menghidupkan satu monomer dalam
tindak balas rantai polysaccharide 2 berlaku, dikaitkan dengan perbelanjaan ATP dan UTP (tindak balas 1 dan 3).
Selepas pembentukan glukosa-6-fosfat (reaksi hexokinase), pemindahan intramolekul daripada residu asid fosforik dari kedudukan ke-6 hingga ke-1 berlaku. Ini membentuk glukosa-1-fosfat:
Selepas isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi glukosa-1-fosfat, pengaktifan tambahan hasil pecahan glukosa. Dalam kes ini, 1 molekul UTP digunakan, yang bersamaan dengan perbelanjaan molekul ATP 1. Akibatnya, bentuk diaktifkan terbentuk - UDP-glukosa (Rajah 4).
Kemudian, dengan UDP, residu glukosa dipindahkan ke molekul glikogen. Pelanjutan rangkaian glikogen dipangkin oleh sintetik glikogen enzim. Oleh itu, rantai glikogen menjadi 1 glukosa lagi. Glikogen, berbeza dengan kanji sayur, lebih bercabang. Untuk pembentukan cawangan terdapat enzim khas, yang dipanggil "enzim glikogen-bercabang".
Molekul glikogen tidak disintesis daripada "sifar", tetapi pemanjangan beransur-ansur serpihan rantai yang sedia ada berlaku: "benih" atau primer. Dan dengan pecahan glikogen, pemusnahan lengkap molekulnya tidak pernah berlaku.
Untuk memasukkan satu residu glukosa ke dalam molekul glikogen, sel menggunakan 2 molekul ATP. Dengan pemecahan glikogen, ATP ini tidak menjana semula, tetapi hanya F yang dilepaskan.n (fosfat bukan organik).
Enzim utama untuk sintesis glikogen adalah sintetik glikogen. Ini adalah "titik kawalan sekunder" (Rajah 5).
Peraturan sintesis glikogen: ia diaktifkan oleh lebihan glukosa-6-fosfat. Oleh itu, jika glukosa-6-fosfat digunakan perlahan-lahan dengan cara lain, peningkatan kepekatannya membawa kepada peningkatan kadar sintesis glikogen. Reaksi yang dipangkin oleh synthase glikogen adalah tidak dapat dipulihkan.
Penggerak glikogen berlaku terutamanya antara makanan dan dipercepat semasa kerja fizikal. Proses ini berlaku dengan penghapusan beransur-ansur residu glukosa dalam bentuk glukosa-1-fosfat menggunakan fosforilase glikogen (Rajah 4). Enzim ini tidak memecahkan ikatan a1,6-glikosid pada tapak cawangan, oleh itu, 2 lagi enzim diperlukan, selepas itu residu glukosa di titik cawangan dilepaskan dalam bentuk glukosa bebas (tindak balas 2, 3). Glikogen mengurai kepada glukosa-6-fosfat tanpa kos ATP.
Peraturan fosforilasi glikogen: Dihalang oleh ATP berlebihan, diaktifkan oleh ADP yang berlebihan.
Pecahan glikogen dalam hati dan otot mempunyai satu reaksi yang membezakan kerana kehadiran enzim fosfatase glukosa-6-fosfat dalam hati (Jadual 1).
Jadual 1.
Kehadiran glukosa-6-phosphatase dalam hati menentukan fungsi utama glikogen hati - pelepasan glukosa ke dalam darah antara makanan dan penggunaannya oleh organ-organ lain. Oleh itu, pengerakan glikogen hati memberikan kandungan glukosa dalam darah pada tahap yang tetap. Keadaan ini adalah prasyarat untuk kerja-kerja organ-organ lain dan terutama otak. Selepas 10-18 jam selepas makan, kedai-kedai glikogen di hati sudah berkurangan, dan berpuasa selama 24 jam membawa kepada kehilangan lengkapnya. Glukosa-6-phosphatase juga terdapat dalam buah pinggang dan sel usus.
Fungsi glikogen otot adalah untuk melepaskan glukosa-6-fosfat, yang digunakan dalam otot itu sendiri untuk pengoksidaan dan tenaga,
Penukaran proses sintesis dan pemobilitan glikogen di hati berlaku apabila keadaan pencernaan melewati tempoh selepas penjerapan atau keadaan rehat ke mod kerja otot. Insulin, glucagon dan adrenalin terlibat dalam pertukaran laluan metabolik di hati, dan insulin dan adrenalin terlibat dalam otot.
Kesan hormon ini pada sintesis dan pecahan glikogen dilakukan dengan mengubah arah bertentangan aktiviti 2 enzim utama - glikogen sintase dan fosforilasi glikogen - melalui fosforilasi dan dephosphorylation mereka.
Isyarat utama untuk sintesis insulin dan glukagon adalah perubahan kepekatan glukosa dalam darah. Insulin dan glukagon sentiasa ada di dalam darah, tetapi apabila berubah dari keadaan penyerapan ke keadaan selepas menyerap, kepekatan relatifnya, indeks insulin-glukagon, berubah. Oleh itu, faktor penukaran utama dalam hati ialah indeks insulin-glukagon.
Dalam tempoh selepas penjerapan, indeks insulin-glukagon menurun dan pengaruh glukagon, yang merangsang pemecahan glikogen dalam hati, adalah faktor penentu. Mekanisme tindakan glukagon melibatkan litar reaksi yang membawa kepada pengaktifan fosforilase glikogen.
Dalam tempoh penghadaman, kesan insulin adalah utama, kerana indeks insulin-glukagon dalam kes ini meningkat. Di bawah pengaruh insulin berlaku:
a) rangsangan pengangkutan glukosa ke dalam sel-sel otot;
b) menukar aktiviti enzim oleh fosforilasi dan dephosphosilasi. Sebagai contoh, insulin mengaktifkan fosfodiesterase dan mengurangkan kepekatan cAMP dalam sel. Di samping itu, insulin mengaktifkan glikogen sintase fosfatase, yang kemudiannya di dephosphorylated dan menjadi aktif;
c) mengubah jumlah enzim tertentu dengan induksi dan penindasan sintesis mereka. Sebagai contoh, insulin mendorong sintesis glukokinase, dengan itu mempercepatkan fosforilasi glukosa dalam hati.
Adrenalin mempunyai mekanisme tindakan yang sama pada sel-sel hati dengan glukagon, tetapi boleh dimuatkan dengan sistem transduksi isyarat effector lain dalam sel hati. Jenis reseptor yang berinteraksi adrenalin menentukan sistem mana yang akan digunakan. Oleh itu, interaksi adrenalin dengan reseptor b sel hati mengaktifkan sistem silikase adenylate. Interaksi adrenalin dengan reseptor termasuk mekanisme fosfat inositol pemindahan transmembran isyarat hormon. Hasil dari kedua-dua sistem ini adalah fosforilasi enzim utama dan penukaran sintesis glikogen ke penguraiannya (Gamb.6, 7).
Pengaktifan adrenalin pada fosforilasi glikogen otot berlaku secara berbeza, kerana pecahan glikogen dalam otot rangka dirangsang oleh kontraksi otot. Kinase fosforilase (Ca 2+ bergantung) semasa kerja otot di bawah pengaruh impuls saraf, kerana kepekatan ion kalsium dalam sarcoplasm meningkat. Ini adalah satu lagi mekanisme untuk mempercepat pecahan glikogen dalam otot. Kesan adrenalin dalam otot juga mengakibatkan pengaktifan kinase protein yang bergantung kepada cAMP dan pengaktifan fosforilase oleh fosforilasinya (Rajah 8).
Apabila isyarat dihantar dari hormon melalui mediator intraselular, penguatan yang besar berlaku, oleh itu, pengaktifan fosforilasi glikogen dengan penyertaan mana-mana sistem transduksi isyarat ke dalam sel membolehkan anda dengan cepat membentuk sejumlah besar glukosa daripada glikogen. Dalam otot, ini sangat penting untuk menjalankan kerja intensif di bawah tekanan, contohnya, apabila melarikan diri dari bahaya.
Dengan beban yang sederhana dalam otot, satu lagi mekanisme pengawalan aktiviti fosforilasi glikogen berfungsi - peraturan allosterik oleh produk pereputan ATP (AMP).
Apabila pergi dari keadaan menyerap pasca ke keadaan yang menyerap atau pada akhir kerja berotot, rembesan hormon akan berhenti dan seluruh sistem akan kembali ke keadaan tidak aktif asalnya. Adenylate cyclase dan phospholipase C tidak diaktifkan. CAMP dimusnahkan oleh fosfodiesterase, yang menyebabkan pemindahan semua enzim intraselular dari lata ke bentuk yang tidak aktif.
Kepentingan peraturan kadar sintesis dan penguraian glikogen di hati adalah untuk memastikan kepatuhan kepekatan glukosa dalam darah. Pengawalan metabolisme glikogen dalam otot menyediakan bahan energik dengan kerja otot intensif dan penggunaan tenaga beristirahat.
Kerosakan otot glikogen
Phosphorylase adalah enzim utama (iaitu, mengehadkan dan mengawal selia) untuk kerosakan glikogen.
Peraturan fosforilasi glikogen: Dihalang oleh ATP berlebihan, diaktifkan oleh ADP yang berlebihan.
G b f - p u t b. (laluan hexo-bisphosphate penguraian karbohidrat)
SIGNIFIKAN BIOLOGI HBF-PATH.
1. Ini adalah cara utama pemecahan karbohidrat kepada produk akhir. Dalam banyak sel, ini adalah satu-satunya cara. Oleh itu, 70-75% glukosa yang datang ke sel akan rosak.
2. Hanya laluan HBP memberikan tenaga sel dalam bentuk ATP. Ini adalah sumber utama tenaga dalam sel.
3. Ini adalah laluan pecahan karbohidrat terpanjang.
Laluan GBF dibahagikan kepada 3 peringkat.
Tahap 1 berlaku di sitoplasma, memberikan 8 molekul ATP semasa pecahan 1 molekul glukosa atau 9ATP semasa pecahan satu glukosa serpihan glikogen. Berakhir dengan pembentukan 2 molekul piruvat (PVK).
Peringkat ke-2 dan ke-3 - (eksklusif aerobik!) Di mitokondria dengan penyertaan oksigen wajib, memberikan 30 ATP setiap molekul glukosa.
Tahap 2 laluan GBF dipanggil "decarboxylation oksidatif piruvat" dan dikatalisis oleh kompleks piruvat dehidrogenase (lihat kuliah "Pengoksidaan biologi" - rantaian pengoksidaan mitokondria). Pada peringkat ke-2, dua atom hidrogen diambil dari molekul PVC, dan pyruvate ditukarkan kepada Acetyl-coenzyme A (AcCoA), CO dipecah serentak.2. Dua atom hidrogen pergi ke NAD, dan kemudian di sepanjang rantai pengoksidaan mitokondria dipindahkan ke O2 untuk membentuk H2O dan 3 molekul ATP. Oleh itu, berdasarkan satu molekul glukosa awal, tahap ke-2 memberikan 6 ATP.
Tahap 3 dimasukkan oleh molekul AcetylKoA, yang terbentuk sebagai hasil dari tahap ke-2. Peringkat ketiga ini dipanggil kitaran asid tricarboxylic (TCA) (lihat kuliah "Pengoksidaan Mitokondria"). Dalam kitaran ini, AccoA sepenuhnya dipadamkan kepada CO2 dan H2A. Pada masa yang sama, 12 ATP dibentuk untuk setiap molekul accoAA, yang telah memasuki kitaran. Jika anda mengira 1 molekul glukosa, maka pada tahap ke-3 ATP dibentuk.
Peringkat pertama berjalan melalui 10 peringkat perantaraan. Semasa bahagian pertama peringkat ini, molekul glukosa terbahagi kepada separuh hingga 2 molekul phosphoglyceraldehyde (PHA).
CIRI-CIRI BAHAGIAN PERTAMA PELAJAR 1ST:
Hexokinase (GC) berfungsi untuk melemahkan molekul glukosa yang kuat:
Reaksi kedua - isomerization:
Pada peringkat ke-3, fruktosa-6-fosfat semakin lemah oleh phosphofruktokinase (PFK) dan fruktosa-1,6-bisphosphate terbentuk:
Phosphofructokinase adalah enzim utama untuk laluan HBP. Ia adalah "titik kawalan sekunder". Vmaks FFK lebih daripada Vmaks GK. Oleh itu, apabila glukosa memasuki banyak, GC mengehadkan kelajuan keseluruhan laluan GBF.
Lebihan ATP dan lebihan sitrat sangat menghalang FPC. Di bawah keadaan ini, bukan hexokinase, FFK menjadi enzim pembatas laluan HBP. Oleh kerana perencatan PFK, glukosa-6-fosfat (G-6-F) dan fruktosa-6-fosfat (P-6-F) berkumpul. G-6-F menghalang hexokinase, mengurangkan penggunaan glukosa oleh sel dan secara serentak mengaktifkan sintetik glikogen.
Sekiranya tidak ada kelebihan ATP dan citrate, tetapi terdapat ADP yang berlebihan, maka ADP mengaktifkan PFC, dan kemudian kelajuan keseluruhan laluan KDNK dibatasi lagi oleh hexokinase.
Hasil daripada tindak balas fosfofruktokinase, molekul fruktosa-1,6-bisfosfat tidak stabil (lemah) supaya ia segera terurai menjadi 2 trios dengan penyertaan enzim aldolase (tindak balas 4):
Hanya PHA memasuki reaksi (keenam) yang akan datang dari laluan HBP. Akibatnya kepekatannya berkurangan dan keseimbangan reaksi ke-5 beralih ke pembentukan PHA. Secara beransur-ansur, keseluruhan FDA memasuki PHA, dan dengan itu jumlah ATP disintesis dalam tindak balas berikutnya dari laluan HBP, kita mengambil kira pengiraan 2 molekul PHA dan metabolit pertengahan lain yang terbentuk daripadanya.
Dalam bahagian pertama tahap 1 (dari glukosa ke PHA) 2 molekul ATP digunakan: satu dalam reaksi heksokinase, yang lain dalam phosphofructokinase (tindak balas ketiga pada peringkat pertama laluan HBP). Bahagian ke-2 peringkat 1 bermula dengan pengoksidaan PHA ke FGK (asid phosphoglyceric) dalam tindak balas ke-6.
Tindak balas ini dipangkin oleh enzim gliseraldehid fosfat dehidrogenase. Hidrogen yang dikosongkan dipindahkan ke NAD dengan pembentukan NADH2. Tenaga yang dikeluarkan semasa pengoksidaan ini juga cukup untuk memastikan penambahan fosfat kepada kumpulan aldehid. Fosfat ditambah dengan ikatan makroergik. Oleh itu, asid 1,3-diphosphoglyceric (1,3-bisphosphoglycerate) terbentuk.
Reaksi ke-7: fosforilasi substrat.
Fosfat terikat tenaga tinggi dipindahkan ke ADP untuk membentuk ATP. Hasil daripada tahap ke-7, 1 residu asid fosforik kekal dalam molekul asid fosfoglyceric.
Reaksi ke-8: Fosfat dipindahkan dari ke-3 ke kedudukan kedua dan asid 2-fosfogliserik terbentuk.
H dikeluarkan dari asid 2-phosphoglyceric2A. Ini membawa kepada pengagihan semula tenaga molekul. Akibatnya, tenaga terkumpul di fosfat di kedudukan kedua dan ikatan menjadi makroergik. Ternyata phosphoenolpyruvate (PEP).
Reaksi 10: Fosforilasi substrat. Fosfat dipindahkan ke ADP untuk membentuk ATP. FEP ditukar kepada PVK (asid piruvat).
Pada tahap 1 laluan GDF berakhir, PEC meninggalkan mitokondria dan memasuki tahap kedua laluan GDF.
Hasil dari tahap 1: 10 tindak balas, yang reaksi pertama, ketiga dan sepuluh adalah tidak dapat dipulihkan. Pertama, 2 ATP dikonsumsi setiap 1 molekul glukosa. Kemudian PHA dioksidakan. Tenaga direalisasikan semasa 2 tindak balas fosforilasi substrat: 2 ATP dibentuk dalam setiap daripada mereka. Oleh itu, bagi setiap molekul glukosa (untuk 2 molekul PHA) 4 ATP diperolehi oleh fosforilasi substrat.
Keseluruhannya, semua 10 peringkat boleh digambarkan oleh persamaan berikut:
NADH2 sistem pengoksidaan mitokondria (MTO) memindahkan hidrogen ke oksigen di udara untuk membentuk H2O dan 3 ATP, tetapi tahap 1 diteruskan dalam sitoplasma dan NADH2 tidak boleh melalui membran mitokondria. Terdapat mekanisme ulang-alik untuk memastikan peralihan ini NADH2 melalui membran mitokondria - pengangkutan ulang-alik malat-aspartat dan pengangkutan gliserosfat (lihat kuliah "Pengoksidaan biologi".
Berdasarkan satu molekul bentuk glukosa 2 NADN2.
Sebagai tambahan kepada 2 ATP, diperoleh pada tahap pertama oleh fosforilasi substrat, 6 ATP lagi dengan penyertaan oksigen terbentuk, untuk sejumlah 8 molekul ATP. Begitu banyak ATP terbentuk bagi setiap molekul glukosa dibelah sebelum PVC semasa peringkat pertama laluan HBP.
Sekiranya 8 ATPs ini ditambah kepada 30 molekul ATP, yang terbentuk pada peringkat ke-2 dan ke-3, maka jumlah tenaga keseluruhan laluan HBP akan menjadi 38 ATP setiap molekul glukosa, berpecah kepada CO2 dan H2A. Dalam 38 ATP ini, 65 peratus tenaga yang akan dikeluarkan apabila glukosa dibakar di udara terkandung. Ini membuktikan kecekapan tinggi GBF-path.
Daripada 38 ATP, kebanyakannya dibentuk pada peringkat ke-2 dan ke-3. Setiap peringkat ini benar-benar tidak dapat dipulihkan dan memerlukan penyertaan wajib oksigen, kerana tahap oksidatif peringkat ini dikaitkan dengan pengoksidaan mitokondria (tanpa mustahil). Seluruh HBP dari glukosa atau glikogen ke CO2 dan H2Mengenai panggilan: PENGENDALIAN AEROBIC OF CARBOHYDRATES.
Enzim utama peringkat pertama laluan HBP: HEXOKINASE dan Protein Protein Phosphorous.
Satu lagi pautan utama terletak di TsTK (laluan GBF peringkat ketiga). Pautan utama di peringkat ke-3 adalah perlu kerana ACCoA memasuki kitaran TCA dibentuk bukan sahaja dari karbohidrat, tetapi juga dari lemak dan asid amino. Oleh itu, TCA adalah "boiler" akhir untuk membakar sisa asetil dari karbohidrat, lemak dan protein. TsTK menyatukan semua metabolit yang terbentuk pada perpecahan karbohidrat, lemak dan protein.
Enzim utama TCA: synthetase sitrat dan isocitrate dehydrogenase. Kedua-dua enzim ini dihalang oleh ATP yang berlebihan dan lebihan NADH.2. Isocitrate dehydrogenase diaktifkan oleh ADP yang berlebihan. ATP menghalang enzim ini dengan cara yang berbeza: isocitrate dehydrogenase dihalang oleh ATP lebih kuat daripada sintase sitrat. Oleh itu, dengan ATP berlebihan, produk perantaraan berkumpul: sitrat dan isokrit. Di bawah keadaan ini, sitrat boleh memasuki sitoplasma dalam kecerunan tumpuan.
Tahap ke-2 dan ke-3 laluan HBP berlaku di mitokondria, dan 1 di sitoplasma.
Peringkat pertama dipisahkan dari tahap ke-2 dan ke-3 oleh membran mitokondria.
Oleh itu, tahap 1 boleh melaksanakan fungsi khasnya. Fungsi-fungsi ini
Pecahan glikogen.
Pecahan glikogen dengan pembentukan glukosa berlaku dalam tempoh antara waktu makan, kerja fizikal, dan tekanan.
Cara pemetaan glikogen:
2. Laluan amilolitik pecahan glikogen berlaku dengan penyertaan enzim amilase.
Laluan fosforilat - laluan utama penguraian glikogen dengan pembentukan glukosa:
Dalam tisu otot tidak ada enzim glukosa-6-fosfatase, oleh itu, glikogen otot tidak rosak dengan
pembentukan glukosa, dan cara teroksida atau aerobik atau anaerobik dengan pembebasan tenaga. Melalui
10-18 jam selepas makan, kedai glikogen di hati telah berkurangan dengan ketara.
Peraturan tahap glukosa darah. Peranan sistem saraf pusat, mekanisme tindakan insulin, adrenalin, glukagon,
Hormon pertumbuhan, glucocorticoids, thyroxin dan kesannya terhadap keadaan metabolisme karbohidrat.
Peranan utama dalam pengawalseliaan metabolisme karbohidrat adalah kepunyaan sistem saraf pusat. Pengurangan glukosa darah membawa kepada peningkatan rembesan adrenalin, glukagon, yang memasuki organ sasaran untuk hormon ini (hati), diiktiraf oleh reseptor membran sel hati dan mengaktifkan enzim membran adenylate cyclase, yang mencetuskan mekanisme yang membawa kepada pecahan glikogen dengan pembentukan glukosa.
Diagram mekanisme interaksi adrenalin dan glukagon dengan sel:
Adrenalin - meningkatkan tahap glukosa dengan mengaktifkan enzim fosforilase (sistem siklase adenylate), yang membawa kepada pecahan glikogen dengan pembentukan glukosa, menghalang sintetik glikogen enzim, iaitu. sintesis glikogen.
Glukagon - bertindak seperti adrenalin, tetapi ditambah ia mengaktifkan enzim glukoneogenesis.
Glukokortikoid - meningkatkan tahap glukosa darah, sebagai induk sintesis enzim glukoneogenesis.
GH mengaktifkan glukoneogenesis, thyroxin mengaktifkan insulinase, yang memecahkan insulin, mempengaruhi penyerapan glukosa dalam usus.
Glikogenosis (penyakit pengumpulan glikogen) disebabkan oleh kecacatan pada enzim yang terlibat dalam pecahan glikogen. Sebagai contoh, penyakit Gyrke dikaitkan dengan kekurangan enzim glukosa-6-phosphatase, dengan pengumpulan berlebihan glikogen dalam hati, hipoglikemia dan akibatnya. Penyakit Mac-Ardla: penyebabnya adalah tidak adanya phosphorylase dalam tisu otot. Pada masa yang sama, tahap glukosa dalam darah adalah normal, tetapi kelemahan tisu otot diperhatikan dan keupayaan untuk melakukan kerja fizikal dikurangkan. Penyakit Andersen dikaitkan dengan kecacatan enzim cawangan, yang membawa kepada pengumpulan glikogen di hati dengan mata cawangan luaran dan langka yang sangat panjang, akibat daripada penyakit kuning, sirosis hati, kegagalan hati dan kematian (glikogen tanpa biji memusnahkan hepatosit).
2.5 Kepekatan glukosa dalam darah dikekalkan sepanjang hari pada tahap malar 3.5-6.0 mmol / l. Selepas makan, tahap glukosa meningkat dalam masa satu jam hingga 8 mmol / l, dan kemudian kembali normal. Di dalam badan, tahap glukosa yang tetap dalam darah dikekalkan disebabkan adanya mekanisme neurohumoral. Penunjuk utama keadaan metabolisme karbohidrat adalah kandungan glukosa dalam darah dan air kencing.
HYPERGLICEMIA adalah suatu keadaan di mana tahap glukosa di atas normal. Punca:
1. Fisiologi - alergi, emosi.
2. Patologi - kencing manis; diabetes steroid (Itsenko-Cushing) - hiperproduksi glucocorticoids daripada korteks adrenal; hiperproduksi adrenalin, glukagon, tiroksin hormon thyroid.
HYPOGLICEMIA - keadaan di mana paras glukosa di bawah normal. Punca:
1. Mengurangkan output glukosa: penyakit hati, penyakit endokrin (kekurangan hormon pertumbuhan, kortisol), gangguan metabolik keturunan (kekurangan sintetik glikogen, galaksiemia, intoleransi fruktosa, bentuk glikogenosis hepatik).
2. Peningkatan penggunaan glukosa: penurunan rizab lemak (malnutrisi), pengoksidaan asid lemak terjejas, hiperplasia sel-β. podzh kelenjar, overdosis insulin, penyakit Addison - hypoproducts glucocorticoids.
GLUCOSURIA - penampilan gula dalam air kencing. Jika tahap glukosa dalam darah adalah 8-10 mmol / l, ia pecah
ambang ginjal untuk glukosa dan ia muncul dalam air kencing. Punca:
- neurogenik berdasarkan keadaan tekanan
- penyakit berjangkit akut
2.6. Diabetes mellitus, ciri-ciri biokimia patogenesis.
Ini adalah penyakit yang disebabkan oleh kekurangan insulin mutlak atau relatif.
Insulin adalah satu-satunya hormon yang merendahkan glukosa darah. Mekanisme:
-meningkatkan kebolehtelapan membran sel untuk glukosa dalam sel-sel adiposa dan tisu otot; di bawah pengaruhnya, protein transpuat GLUT-4 dicampur dari sitoplasma ke dalam sel membran, di mana ia bergabung dengan glukosa dan mengangkutnya ke dalam sel;
-mengaktifkan hexokinase, fruktokinase, pyruvate kinase (merangsang glikolisis);
-mengaktifkan synthetase glikogen (merangsang sintesis glikogen);
-mengaktifkan laluan dehydrogenase pentose-fosfat;
-menurut mekanisme pengawalan kronik, ia adalah penyebab sintesis hexokinase dan penindasan sintesis glukoneogenesis enzim (ia menyekat glukoneogenesis);
-30% karbohidrat menjadi lipid;
-merangsang kitar TCA dengan mengaktifkan enzim sintetase, yang mempercepat reaksi interaksi asetil CoA dengan SchUK;
Diabetes mellitus (DM) diklasifikasikan mengikut perbezaan faktor genetik dan kursus klinikal ke dalam dua bentuk utama: diabetes jenis I - insulin-dependent (IDDM), dan diabetes jenis II - tidak bergantung kepada insulin (NIDDM).
IDDM - penyakit yang disebabkan oleh pemusnahan sel-sel β di pulau-pulau kecil Langerhans pankreas, akibat reaksi autoimun, jangkitan virus (virus cacar, rubella, campak, beguk, adenovirus). Apabila diabetes dikurangkan nisbah insulin / glukagon. Pada masa yang sama, rangsangan proses penggantian glikogen dan lemak akan lemah, dan penggerakan pembawa tenaga semakin bertambah. Walaupun selepas makan, fungsi hati, otot, dan tisu berlemak dalam keadaan pasca penyerapan.
Hyperglycemia - bertambah baik. glukosa darah.
Ia disebabkan oleh pengurangan kadar penggunaan glukosa oleh tisu kerana kekurangan insulin atau pengurangan dalam kesan biologi insulin dalam tisu sasaran. Dengan kekurangan insulin, bilangan protein pemindahan glukosa (GLUT-4) pada membran sel yang bergantung kepada insulin (tisu adiposa otot) berkurangan. Dalam otot dan hati, glukosa tidak didepositkan sebagai glikogen. Dalam tisu adipose mengurangkan kadar sintesis dan pemendapan lemak. Glukoneogenesis diaktifkan daripada asid amino, gliserol dan laktat.
Glucosuria - perkumuhan glukosa dalam air kencing.
Biasanya, tubulus proksimal buah pinggang menyerap semula semua glukosa jika parasnya tidak melebihi 8.9 mmol / l. Meningkatkan kepekatan glukosa dalam darah melebihi kepekatan ambang buah pinggang, yang menyebabkan ia muncul di dalam air kencing.
Ketonemia - peningkatan kepekatan keton badan dalam darah.
Lemak tidak disimpan, tetapi katabolisme mereka mempercepatkan. Kepekatan asid lemak tidak esterisasi meningkat, yang menangkap hati dan mengoksidakannya menjadi asetil CoA. Acetyl-CoA ditukar kepada asid β-hydroxybutyric dan acetoacetic. Decarboxylation of acetoacetate to acetone berlaku di tisu, oleh itu, baunya berasal dari pesakit. Meningkatkan kepekatan keton badan dalam darah (di atas 20 mg / l) membawa kepada ketonuria. Pengumpulan badan ketonanya mengurangkan kapasiti penampan potongan dan menyebabkan asidosis.
Kekurangan insulin membawa kepada pengurangan kadar sintesis protein dan meningkatkan kerosakan mereka. Ini menyebabkan peningkatan dalam kepekatan asid amino dalam darah, yang tersumbat di hati. Ammonia yang dihasilkan memasuki kitaran ornithine, yang membawa kepada peningkatan kepekatan urea dalam darah dan air kencing - azotemia.
Polyuria - peningkatan kencing (3-4l sehari dan ke atas), kerana glukosa meningkatkan tekanan osmotik.
Polydipsia - dahaga berterusan, mulut kering, kerana kehilangan air.
Polyphagy - mengalami kelaparan, sering makan, tetapi kehilangan berat badan, kerana Glukosa bukan sumber tenaga - "kelaparan di tengah-tengah banyaknya."
NIDDM - berlaku akibat kekurangan insulin relatif disebabkan oleh:
- gangguan rembesan insulin
- pengurangan proinsulin kepada insulin
- meningkatkan katabolisme insulin
-kecacatan reseptor insulin, kerosakan kepada pengantara isyarat insulin intraselular.
Ia memberi kesan kepada orang yang berusia lebih dari 40 tahun, dicirikan oleh kekerapan bentuk keluarga yang tinggi. Penyebab utama komplikasi diabetes adalah hyperglycemia, yang menyebabkan kerosakan pada saluran darah dan disfungsi pelbagai tisu dan organ. Salah satu mekanisme utama kerosakan tisu di diabetes mellitus ialah glikosilasi protein, yang membawa kepada perubahan dalam fungsi dan fungsi mereka. Makroangiopati nyata dalam kekalahan kapal besar dan sederhana di jantung, otak, kaki bawah (gangren). Microangiopathy adalah hasil kerosakan pada kapilari dan kapal kecil dan menunjukkan dirinya dalam bentuk nefro, neuro, dan retinopati. Dalam kejadian microangiopathy, glikosilasi protein memainkan peranan tertentu, yang menyebabkan berlakunya nefropati (fungsi buah pinggang yang merosot) dan retinopati (sehingga kehilangan penglihatan).
Kolagen membentuk asas membran bawah tanah kapilari. Peningkatan kandungan kolagen glikosilasi menyebabkan penurunan keanjalan, keterlarutan, penuaan pramatang, perkembangan kontrak. Di dalam buah pinggang, perubahan seperti ini mengakibatkan kegagalan glomeruli dan kegagalan buah pinggang kronik.
Lipoprotein glikosilat, terkumpul di dinding vaskular, membawa kepada perkembangan hiperkolesterolemia dan penyusupan lipid. Mereka berfungsi sebagai asas untuk atheroma, pelanggaran nada vaskular berlaku, yang membawa kepada aterosklerosis.
2.5 Ujian untuk toleransi glukosa.
Selepas pengambilan, kepekatan glukosa boleh mencapai 300-500 mg / dL dan kekal tinggi pada tempoh selepas penjerapan, iaitu. Toleransi glukosa berkurangan dan diperhatikan dalam kes bentuk penderaan diabetes mellitus. Dalam kes ini, orang tidak mempunyai gejala klinikal ciri diabetes, dan kepekatan glukosa berpuasa adalah normal.
Ujian toleransi glukosa oral dilakukan untuk mengenal pasti bentuk diabetes yang tersembunyi. Untuk melakukan ini, tentukan tahap glukosa puasa dalam darah. Selepas itu, pesakit menerima beban glukosa pada kadar 1 g per kg berat badan, maka setiap 30 minit selama 3 jam tahap glukosa dalam darah ditentukan. Keputusan dibentangkan sebagai lengkung.
3. Kerja makmal dan praktikal:
3.1. Penentuan glukosa darah menggunakan One Touch ultra glucometer.
Tentukan glukosa berpuasa dalam pelajar. Menjalankan analisis. Bawa setetes darah ke jari ke kawasan ujian di bahagian atas jalur ujian dan tahan di kedudukan ini sehingga kapilari sepenuhnya diisi. Satu laporan muncul pada skrin selama 5 saat, selepas itu nilai tahap glukosa dalam mmol / l ditunjukkan. Selepas mengeluarkan jalur ujian, imej pada skrin peranti keluar dan siap untuk analisa seterusnya.
Kemajuan kerja: Basuh tangan anda dengan air suam dan sabun dan keringkan dengan teliti. Rawat jari dengan sapu katun yang dibasahkan dengan alkohol etil dan keringkannya. Scarifier steril menusuk kulit jari anda dan memerah setetes darah dari itu, yang anda masukkan ke dalam kapilari jalur ujian. Kemudian merawat tapak tusuk dengan kapas yang dibasahi dengan alkohol etil.
2. Beri minum teh manis.
3. Tentukan kandungan glukosa selepas 30 minit dari saat mengambil beban.
4. Tentukan kandungan glukosa selepas 2.5 jam dari saat mengambil beban.
Kerosakan glikogen
Kandungannya
Hati adalah sumber utama rizab glikogen. Apabila berpuasa, glukagon dirembes, yang merangsang pemecahan glikogen hati menjadi glukosa. Glukosa memasuki aliran darah dan dipindahkan dengan aliran darah ke otak, di mana ia berfungsi sebagai sumber tenaga untuk organ ini. Dengan pecahan glikogen dalam hati, penukaran glukosa-6-fosfat kepada glukosa dipangkin oleh glukosa-6-fosfatase
Kerosakan glikogen adalah normal. Edit
Glikogen disimpan di dalam otot dan hati. Semasa berpuasa, glikogen hati dimakan, dan semasa aktiviti fizikal meningkat, glikogen otot digunakan.
Glikogenosis Edit
Apabila glikogen menampakkan pelanggaran penyimpanan glikogen; 4 daripada 12 jenis glycogenoses dibentangkan dalam rajah. 26.3-26.6.
Otot menggunakan glikogen tersimpan secara eksklusif untuk keperluan mereka sendiri sebagai sumber tenaga. Dengan beban yang kuat dalam keadaan anaerob, contohnya, dengan tindakan adrenalin (tindak balas "menyelamatkan diri atau melawan"). Glycolysis anaerobik yang sengit berlaku di otot putih. Tiada glukosa-6-phosphatase dalam otot.
Jenis glikogenosis I (penyakit Girke). Diwarisi oleh jenis resesif autosomal. Penyakit ini disebabkan oleh kekurangan glukosa-6-phosphatase di dalam hati. Oleh kerana itu, hati tidak dapat mengatur tingkat glukosa dalam darah, dan pada hipoglikemia teruk baru lahir. Glikogen berlebihan disimpan di hati dan buah pinggang. Oleh kerana pengumpulan glukosa-6-fosfat, hyperlactatemia, hyperlipidemia, hyperuricemia dan gout berkembang.
Glikogenosis Type II (penyakit Pompe). Glikogenosis Type II diwarisi dengan cara reses autosomal. Penyebab penyakit ini adalah kekurangan asid a- (1-4) glukosidase, enzim lisosom. Oleh sebab pengumpulan glikogen, kardiometali berkembang selepas 2-3 bulan selepas kelahiran. Di samping itu, ia memberi kesan kepada hati dan otot, yang menyebabkan kelemahan otot umum. Dianggap bahawa dalam rawatan terapi penggantian enzim jenis glikogenosis jenis II akan berkesan.
Jenis III glikogenosis (penyakit Cory) disebabkan oleh kekurangan enzim, di mana kedua-dua hati dan organ-organ lain mengumpul bentuk tidak normal glikogen - dextrin sisa. Ini adalah molekul bercabang, di mana bukan cawangan penuh, di tempat-a- (1-6 ikatan, cawangan yang dipendekkan terletak. Penyakit ini dicirikan oleh hipoglikemia dan hepatomegali
Tipe V glikogenosis (penyakit Mac-Ardla) diwarisi dengan cara reses autosomal. Ia disebabkan oleh kekurangan phosphorylase otot (myophosphorylase). Dalam jenis glikogenosis V, otot tidak boleh memecahkan glikogen otot untuk tenaga. Semasa latihan fizikal, pesakit sedemikian mengalami keletihan pesat dan kekejangan otot, myoglobinuria diperhatikan
Rajah. 26.6. Jenis glikogenosis I (penyakit Girke).
Pembubaran glikogen (glikogenolisis)
Untuk metabolisme normal badan biasanya cukup glukosa dalam makanan pemakanan haiwan. Jika tidak, rizab glikogen pada hati dan tisu otot boleh digerakkan.
Penguraian glikogen adalah berdasarkan penghapusan residu glukosa dalam bentuk glukosa-1-fosfat. Reaksi penguraian glikogen pertama dikatalisis oleh fosforilasi enzim glikogen. Fosfat terlibat di dalamnya, dan oleh itu ia dipanggil phosphorolysis. Reaksi ini menyebabkan pecahan ikatan glikosida a-1,4 glikogen untuk menghasilkan glukosa-1-fosfat:
Dalam reaksi berikut, isomerisasi glukosa-1-fosfat berlaku di bawah pengaruh enzim phospholukomutase dengan pembentukan glukosa-6-fosfat:
Dalam hati (tetapi tidak di dalam otot), glukosa-6-fosfat, yang dihasilkan semasa pecahan glikogen, dihidrolisiskan oleh glukosa-6-fosfat dengan pelepasan glukosa bebas:
Imbangan keseluruhan pemisahan satu residu glukosa dari molekul glikogen dalam hati oleh glikogenolisis boleh diwakili oleh persamaan berikut:
Perlu diperhatikan bahawa tenaga dalam bentuk ATP dalam proses glikogenolisis tidak digunakan dan tidak terbentuk. Dalam tisu periferal, glukosa-6-fosfat, diperoleh semasa glikolisis, terurai kepada asid laktik dalam tisu otot putih dan sepenuhnya teroksidasi kepada C02 dan H20 dalam otot merah.
Hati mempunyai keupayaan besar untuk menyimpan glikogen. Di dalam hati manusia, kandungan glikogen boleh mencapai 10% daripada jisim basah kelenjar. Tahap glikogen dalam otot adalah lebih kurang - 1-2% daripada jumlah jisimnya, tetapi secara kuantitatif glikogen jauh lebih tinggi dalam tisu otot haiwan, memandangkan nisbah jisim otot kepada jisim hati.
Glikogen dari otot dan hati melakukan pelbagai peranan. Glikogen otot berfungsi sebagai rizab untuk sintesis ATP untuk tisu ini, sedangkan fungsi glikogen hati menempah glukosa untuk mengekalkan kepekatan glukosa bebas dalam darah. Kandungan glikogen dalam hati berbeza-beza bergantung kepada tahap karbohidrat dalam pemakanan haiwan.
Proses glikogenesis dan glikogenolisis dalam fungsi hati sebagai "penyangga" tahap glukosa darah. Walau bagaimanapun, fungsi proses ini tidak penting dalam hubungannya dengan tisu otot. Kerja mekanikal adalah prasyarat untuk menggerakkan glikogen otot untuk mendapatkan kuantiti tambahan ATP. Tahap penggunaan glikogen bergantung pada jenis (putih atau merah) serat otot. Serat otot merah mempunyai jaringan darah yang kaya, mengandungi sejumlah besar myoglobin dan mitokondria. Di dalam sel-sel ini, glikogen diubah menjadi asid piruvat, yang, dengan kehadiran oksigen, dapat dioksidakan menjadi C02 dan H20
Proses glikogenolisis dan glikogenesis dikaitkan dengan keperluan badan untuk glukosa - sumber ATP. Peraturan proses ini sukar. Ia melibatkan enzim allosteric glycogen synthase dan glycogen phosphorylase. Aktiviti mereka dijalankan oleh hormon - utusan luar biasa pertama (glucagon dan adrenalin) dan AMP siklik (cAMP), utusan intrasel sekunder.
Glukagon menyediakan glikogenolisis dalam hati kerana pengaktifan fosforilase glikogen. Glukagon juga menyebabkan penghambatan aktiviti sintetik glikogen. Oleh itu, glukagon dalam hati menyediakan pecahan glikogen untuk menormalkan tahap glukosa darah. Adrenalin, mengaktifkan phosphorylase glikogen, merangsang perkumuhan glukosa bebas dari hati ke dalam aliran darah untuk keperluan semua organ periferal tubuh.
Kerosakan otot glikogen
Telah diketahui bahawa fosforolisis memainkan peranan penting dalam penggerak polisakarida. (Dalam tisu manusia dan haiwan, biokimia Soviet E. L. Rosenfeld dan I. A. Popova juga menemui enzim γ-amilase yang memangkinkan pembelahan residu glukosa dari molekul glikogen oleh ikatan α-1,4. Walau bagaimanapun, peranan utama dalam pemecahan glikogen dalam sel tergolong dalam fosforilasi.) Fosforilasi menukar polysaccharides (khususnya, glikogen) dari bentuk penyimpanan ke bentuk aktif metabolik; dengan kehadiran fosforilase, glikogen disintegrates untuk membentuk ester glukosa fosfat (glukosa-1-fosfat) tanpa terlebih dahulu memecahkannya ke dalam serpihan yang lebih besar daripada molekul polisakarida.
Reaksi yang dikilangkan oleh phosphorylase, secara umum, kelihatan seperti ini:
Dalam tindak balas ini (C6H10O5)n bermaksud rantai polisakarida glikogen, a (C6H10O5)n-1 rantai yang sama, tetapi dipendekkan oleh satu residu glukosa.
Dalam rajah. 82 menggambarkan perjalanan pecahan glikogen ke glukosa-1-fosfat dan penyertaan cAMP dalam proses ini. Enzim fosforilasi wujud dalam dua bentuk, salah satunya (phosphorylase "a") aktif, manakala yang lain (phosphorylase "c") biasanya tidak aktif. Kedua-dua bentuk boleh berpecah kepada subunit. Phosphorylase "b" terdiri daripada dua subunit, dan fosforilasi "a" - daripada empat. Transformasi fosforilasi "dalam" dalam fosforilasi "a" dilakukan oleh fosforilasi protein mengikut persamaan:
2 mol. phosphorylase "dalam" + 4 ATP ->
1 mol. phosphorylase "a" + 4 ADP
Reaksi ini dipangkin oleh enzim yang dipanggil kinase fosforilase. Telah didapati bahawa kinase ini boleh wujud dalam kedua-dua bentuk aktif dan tidak aktif, dengan kinase fosforilasi yang tidak aktif menjadi aktif di bawah pengaruh kinase protein enzim (kinase fosforilase). Bentuk aktif yang terakhir dibentuk dengan penyertaan cAMP. Seperti yang telah dinyatakan, cAMP pula terbentuk dari ATP oleh tindakan enzim silikase adenylate. Reaksi ini dirangsang, khususnya, oleh adrenalin dan glukagon. Peningkatan kandungan lead adrenalin dalam rantaian kompleks tindak balas ini kepada penukaran fosforilasi "ke" ke dalam fosforilasi "a" dan, akibatnya, untuk melepaskan glukosa dalam bentuk glukosa-1-fosfat dari polisakarida penyimpanan glikogen. Transformasi sebaliknya dari fosforilasi "a" ke dalam fosforilasi "dalam" dipangkin oleh enzim fosfatase (tindak balas ini hampir tidak dapat dipulihkan).
Harus diingat bahawa fosforilasi "a" sisa residu glukosa, bermula dari hujung periferal cabang-cabang luar molekul glikogen, dan ketika ia mendekati sambungan α (1 -> 6), tindakannya berhenti. Dengan kata lain, phosphorolysis hanya berterusan sehingga titik-titik cawangan dalam molekul glikogen. Enzim amylo-1,6-glucosidase mampu mengunci (1-6) -kontrak pada titik cawangan, selepas itu fosforilasi "a" sekali lagi mempunyai peluang untuk bertindak sehingga mencapai titik cawangan seterusnya, dan lain-lain.
Glukosa-1-fosfat yang terbentuk sebagai hasil daripada fosololisis terus diubah oleh phosphoglucomutase menjadi glukosa-6-fosfat:
Agar tindak balas ini diteruskan, satu bentuk phosphoglucomutase yang fosforilasi diperlukan, iaitu bentuk aktifnya, yang terbentuk dengan kehadiran glukosa-1,6-diphosphat. Oleh itu, glukosa-1,6-diphosphat dalam reaksi phosphoglucomutase memainkan peranan sebagai koenzim. (Glukosa-1,6-diphosphat adalah hasil reaksi berikut: glukosa-1-fosfat + ATP glukosa-1,6-diphosphat + ADP).
Pembentukan glukosa bebas daripada glukosa-6-fosfat dalam hati berlaku di bawah pengaruh glukosa-6-fosfatase. (Tidak seperti hati, tidak ada glukosa-6-phosphatase dalam tisu otot). Enzim ini mempercepat pembelahan fosfat hidrolitik:
Dalam rajah. 83 menggambarkan laluan untuk pecahan dan sintesis glikogen.
Ia boleh dipertimbangkan bahawa mengekalkan kepantasan kepekatan gula dalam darah adalah hasil daripada aliran serentak dua proses: kemasukan glukosa ke dalam darah dari hati dan penggunaannya dari darah oleh tisu, di mana ia digunakan terutamanya sebagai bahan energik.
Di dalam tisu (termasuk hati), terdapat dua laluan utama untuk pecahan glukosa: laluan anaerobik yang berlaku tanpa oksigen, dan laluan aerobik, yang memerlukan oksigen.
Kerosakan glikogen
Laluan penguraian glikogen dalam glukosa bebas berbeza daripada sintesisnya. Ia termasuk beberapa enzim lain. Fosforilasi glikogen memancarkan reaksi katabolisme pertama glikogen - memecahkan ikatan alfa-1,4-glikosidik antara residu glukosa di hujung rantai oleh fosololisis, iaitu, interaksi dengan fosfat bukan organik. Sisa-sisa glukosa terakhir dibuang dalam bentuk glukosa-1-fosfat. Oleh itu, kaedah memecahkan ikatan alfa-1,4-glikosidik glikogen dalam tisu berbeza daripada pecah hidrolisis mereka di bawah tindakan amilase dalam saluran gastrointestinal. Reaksi fosforilasi diulangi sehingga 4 residu glukosa kekal sehingga titik cawangan. Kemudian enzim alpha (1®6) -glucosidase memindahkan enzim triglucosa ke hujung rantai bersebelahan, dan residu glukosa keempat, yang terikat dengan ikatan alpha-1,6-glikosidik, berpecah dalam cara hidrolisis dalam bentuk glukosa bebas. Seterusnya, fosforilasi glikogen memangkinkan pemisahan residu glukosa ke titik cawangan baru.
Molekul glukosa-1-fosfat ditukar kepada glukosa-6-fosfat di bawah pengaruh fosfoglucomutase, yang memangkinkan tindak balas yang sama dalam arah yang bertentangan semasa biosintesis glikogen. Peralihan glukosa-6-fosfat untuk membebaskan glukosa tidak boleh dilakukan oleh reaksi hexokinase, kerana ia tidak dapat dipulihkan. Di hati dan buah pinggang adalah enzim glukosa-6-phosphatase, yang memangkinkan tindak balas hidrolisis glukosa-6-fosfat kepada glukosa. Glukosa bebas masuk ke dalam darah dan memasuki organ lain. Dalam otot, otak dan tisu lain, glukosa-6-phosphatase tidak hadir. Oleh itu, glikogen hati berfungsi sebagai sumber glukosa untuk seluruh tubuh, dan glikogen otot dan otak memecah kepada glukosa-6-fosfat, yang digunakan dalam tisu-tisu ini.
Pecahan glikogen kepada asid laktik (glikogenolisis)
Glukosa, yang berasal dari darah, dan residu glukosa glikogen yang disimpan sebagai berfungsi sebagai substrat glikolisis otot. Oleh kerana tindakan berjujukan phosphorylase glikogen dan phosphoglucomutase, residu glukosa glikogen ditukar kepada glukosa-6-fosfat, yang kemudiannya dimasukkan dalam proses glikolisis:
Dari segi glikogenolisis, ATP hanya digunakan sekali untuk pembentukan fruktosa-1,6-diphosphat. Jika kita mengambil kira kos ATP untuk biosintesis glikogen (dua molekul ATP untuk memasukkan satu residu glukosa), maka hasil bersih hanya 1 molekul ATP setiap 1 residu glukosa. Penggunaan ATP untuk sintesis glikogen dalam otot berlaku pada rehat, apabila pemendapan glikogen cukup disediakan dengan oksigen dan tenaga. Dan semasa latihan sengit, pecahan anaerobik glikogen kepada asid laktik menyebabkan ATP hasil yang lebih besar daripada pecahan glukosa.